Caracterização in silico da Major Surface Protease de Trichomonas vaginalis

Abstract

O Trichomononas vaginalis é um parasito protozoário extracelular, responsável pela maioria dos casos de vaginite e de cervicite, cuja origem não seja causada por vírus. A interação desse parasito com o hospedeiro humano envolve um refinado e íntimo relacionamento parasito-hospedeiro. Esses tipos de relacionamento, quase que totalmente, são governados pelas moléculas de superfície. Uma dessas moléculas é a Major Surface Protease, uma metaloprotease zinco-dependente. O objetivo deste estudo foi de determinar e caracterizar a estrutura tridimensional da MSP de T. vaginalis. Para a determinação estrutural foi utilizada a técnica de modelagem comparativa. Como estrutura-molde foi empregada a MSP de Leishmania major, cujos percentuais de identidade e de similaridade foram de 23 e 37%, respectivamente. A estrutura da MSP de T. vaginalis se apresentou como uma estrutura compacta e dividida em três grandes domínios: N-terminal, central e C-terminal. A estrutura também apresentou todos os elementos necessários para o seu processamento, bem como para o desempenho da atividade proteásica. Interessantemente, o padrão de distribuição das cargas de superfície da MSP de T. vaginalis é o oposto do padrão observado na MSP de L. major, sugerindo que ambas as proteases não apresentam compartilhamento de substratos.